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Un possible mécanisme de toxicité dans la maladie d’Alzheimer révélé par la structure d’oligomères du peptide β-amyloïde

 

© Benjamin Bardiaux. Figure : La protéine précurseur de l’amyloïde est insérée dans la membrane cellulaire des neurones. Après clivages successifs par les β- et γ-sécrétases, le peptide β-amyloïde (en vert) est libéré. Les oligomères membranaires sont formés par 4 ou 8 copies du peptide β-amyloïde. Les propriétés physico-chimiques des bords de ces oligomères forment un chemin pour le passage d’eau et d’ions (en rouge) au travers de la membrane, perturbant ainsi l’homéostasie ionique des cellules

Dans le cadre d’une collaboration internationale impliquant le laboratoire Biologie Structurale Intégrée des Processus Cellulaires et Agents Infectieux (CNRS/Institut Pasteur), des scientifiques ont déterminé pour la première fois la structure atomique d’oligomères du peptide β-amyloïde, impliqué dans la maladie d’Alzheimer. Ces oligomères, formés dans un environnement mimant la membrane cellulaire, provoquent une disruption de son intégrité laissant ainsi passer eau et ions. La connaissance de cette structure pourrait ainsi révéler un nouveau mécanisme de toxicité des oligomères du peptide β-amyloïde, une accumulation de ces derniers étant observée dans le cerveau aux stades précoces de la maladie d’Alzheimer. Ce travail est publié dans la revue Nature Communications.

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